Entwicklung eines Servers zur Analyse, Bewertung und Verfeinerung von Proteinstrukturen

Gespeichert in:

Personen und Körperschaften:	Knorr, Christoph (VerfasserIn), Thondorf, Iris (AkademischeR BetreuerIn), Schutkowski, Mike (AkademischeR BetreuerIn), Wöhnert, Jens (AkademischeR BetreuerIn), Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg (Grad-verleihende Institution)
Titel:	Entwicklung eines Servers zur Analyse, Bewertung und Verfeinerung von Proteinstrukturen/ vorgelegt von Christoph Knorr
Hochschulschriftenvermerk:	Dissertation, Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg, 2020
Format:	E-Book Hochschulschrift
Sprache:	Deutsch
veröffentlicht:	Halle, Wittenberg [2020?]
Schlagwörter:	Hochschulschrift
Erscheint auch als:	Knorr, Christoph, 1987 - , Entwicklung eines Servers zur Analyse, Bewertung und Verfeinerung von Proteinstrukturen, Halle, 2020, IX, 154 Blätter
Quelle:	Verbunddaten SWB Lizenzfreie Online-Ressourcen

Details
Zusammenfassung:	Die Auswahl der nativ-ähnlichsten Struktur aus einem Ensemble von drei-dimensionalen Protein Modellen erfordert deren gründliche Analyse und Validierung mit Hilfe von verlässlichen Protein Struktur Bewertungen. Deshalb haben wir die Webserver VAProTS (Validation and Analysis of Protein Tertiary Structures), VAProIN (Validation and Analysis of Protein Interaction Networks), VADoc (Validation and Analysis Documentation), VAPara (Validation and Analysis Parameters) und VAStat (Validation and Analysis Statistics) entwickelt die eine Vielzahl von Analyse- und Validierungsprogrammen enthalten. Diese Werkzeuge reichen von Suchen nach D-Aminosäuren und cis-Peptidbindungen, über eine Sekundärstrukturzuweisung bis hin zu geometrischen und energetischen Bewertungen von Proteinstrukturen. Zusätzlich kann eine Interaktionskarte erstellt werden und eine Dokumentation inklusive aller Standard Parameter steht zur Verfügung. Die Webserver sind frei verfügbar unter: vaprots.biochemtech.uni-halle.de A rational choice of the most native-like structure out of an ensemble of three-dimensional protein models requires their careful analysis and validation by reliable protein structure assessment methods. For this purpose, we have developed several web servers named VAProTS (Validation and Analysis of Protein Tertiary Structures), VAProIN (Validation and Analysis of Protein Interaction Networks), VADoc (Validation and Analysis Documentation), VAPara (Validation and Analysis Parameters) and VAStat (Validation and Analysis Statistics) which include different analysis and validation programs. These tools range from simple checks for D-amino acids and cis peptide bonds, over a secondary structure assignment up to geometric and energetic validations of protein structures. Furthermore a comprehensive interaction map can be generated and a broad documentation alongside all standard parameters is given. The web servers are freely available under: vaprots.biochemtech.uni-halle.de Strukturbiologie, Intramolekulare Interaktionen, Bioinformatik, Proteinstruktur Analyse, Proetinstruktur Validierung, Webb Applikation, Sekundärstrukturzuweisung, Energiefunktionen, Statistische Analysen Structural biology, Intra molecular interactions, Bioinformatics, Protein structure validation, Protein structure analysis, Web application, Secondary structure assignment, Energy functions, Statistical analysis
Beschreibung:	Tag der Verteidigung: 08.07.2020
Umfang:	1 Online-Ressource (165 Seiten); Illustrationen, Diagramme
DOI:	10.25673/33903