Membrane protein megahertz crystallography at the European XFEL

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Veröffentlicht in:	Nature Communications Vol.10.2019,1, Article number 5021, insgesamt 11 Seiten
Personen und Körperschaften:	Dörner, Katerina Henrike (VerfasserIn), Wiedorn, Max Oliver (VerfasserIn), Knoska, Juraj (VerfasserIn), Gevorkov, Yaroslav (VerfasserIn), Januschek, F. (VerfasserIn), Xu, C. (VerfasserIn), Spence, John C. H. (VerfasserIn), Chapman, Henry N. (VerfasserIn), Fromme, Petra (VerfasserIn), Technische Universität Hamburg (Sonstige), Technische Universität Hamburg Vision Systems – Bildverarbeitungssysteme (Sonstige)
Titel:	Membrane protein megahertz crystallography at the European XFEL/ Katerina Dörner, Max O. Wiedorn, Juraj Knoska, Yaroslav Gevorkov, Friederike Januschek, Chen Xu, John C. H. Spence, Henry N. Chapman, Petra Fromme [und 69 andere]
Format:	E-Book-Kapitel
Sprache:	Englisch
veröffentlicht:	2019
Gesamtaufnahme:	: Nature Communications, Vol.10.2019,1, Article number 5021, insgesamt 11 Seiten , volume:10
Quelle:	Verbunddaten SWB Lizenzfreie Online-Ressourcen

Details
Zusammenfassung:	The world’s first superconducting megahertz repetition rate hard X-ray free-electron laser (XFEL), the European XFEL, began operation in 2017, featuring a unique pulse train structure with 886 ns between pulses. With its rapid pulse rate, the European XFEL may alleviate some of the increasing demand for XFEL beamtime, particularly for membrane protein serial femtosecond crystallography (SFX), leveraging orders-of-magnitude faster data collection. Here, we report the first membrane protein megahertz SFX experiment, where we determined a 2.9 Å-resolution SFX structure of the large membrane protein complex, Photosystem I, a > 1 MDa complex containing 36 protein subunits and 381 cofactors. We address challenges to megahertz SFX for membrane protein complexes, including growth of large quantities of crystals and the large molecular and unit cell size that influence data collection and analysis. The results imply that megahertz crystallography could have an important impact on structure determination of large protein complexes with XFELs.
Beschreibung:	Sonstige Körperschaft: Technische Universität Hamburg Sonstige Körperschaft: Technische Universität Hamburg, Vision Systems – Bildverarbeitungssysteme
Umfang:	Illustrationen, Diagramme 11
ISSN:	2041-1723
DOI:	10.15480/882.2506